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蛋白質(zhì)乙酰化修飾，顧名思義指的就是在蛋白質(zhì)原有基礎(chǔ)上面嫁接上乙?；鶊F(tuán)。在細(xì)胞中，乙?；揎椀姆磻?yīng)由乙?；D(zhuǎn)移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙?；D(zhuǎn)移并添加在蛋白質(zhì)賴氨酸殘基上。在早期的研究中，乙酰化修飾一直被認(rèn)為是真核細(xì)胞所特有的一種翻譯后修飾，直到后來(lái)研究發(fā)現(xiàn)原核細(xì)胞中也存在著蛋白質(zhì)乙酰化修飾。所以，乙?；揎検窃撕驼婧松锼灿械囊环N翻譯后修飾類型。

   蛋白的乙?；揎椩缭?0世紀(jì)60年代就被發(fā)現(xiàn)了，但真正受到科學(xué)界“追捧”卻是經(jīng)歷長(zhǎng)達(dá)半個(gè)世紀(jì)的“辛酸”歷程。1964年，乙?；闰?qū) Vincent Allfrey 確定了組蛋白（histone）中的乙?；?，并提出了這種蛋白修飾在轉(zhuǎn)錄調(diào)控中可能有作用。同時(shí)期發(fā)現(xiàn)的磷酸化修飾自1959年確定后，即得到了飛速發(fā)展，而乙?；揎椩诎l(fā)現(xiàn)后的30年間并未得到科學(xué)家的重視，直到近20年隨著乙酰化相關(guān)酶以及非組蛋白乙?；饾u被“解鎖”，乙酰化方面的文章數(shù)量呈井噴式增長(zhǎng)。2006年，抗體富集和質(zhì)譜技術(shù)被引入乙?；嚓P(guān)研究，檢測(cè)到的修飾蛋白數(shù)得到極大提升，乙?；綍x升為蛋白翻譯后修飾研究的“當(dāng)紅小生”之一。

1.乙?；?/strong>

賴氨酸乙?；强赡娴姆g后修飾，在調(diào)控蛋白質(zhì)功能、染色質(zhì)結(jié)構(gòu)和基因表達(dá)中起重要作用。許多轉(zhuǎn)錄輔助活化因子都具有乙?；D(zhuǎn)移酶內(nèi)在活性，而轉(zhuǎn)錄輔助抑制因子則與去乙酰酶活性相關(guān)。作為對(duì)信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路的響應(yīng)，乙酰化復(fù)合體（例如 CBP/p300 和 PCAF）或去乙?；瘡?fù)合體（例如 Sin3、NuRD、NcoR 和 SMRT）聚集成為結(jié)合 DNA 的轉(zhuǎn)錄因子 (TF)。組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶 (HAT) 作用下的組蛋白高度乙?；c轉(zhuǎn)錄激活相關(guān)，而組蛋白去乙酰化酶 (HDAC) 作用下的組蛋白去乙?；瘎t與轉(zhuǎn)錄抑制相關(guān)。組蛋白乙酰化通過(guò)重構(gòu)更高層級(jí)的染色質(zhì)結(jié)構(gòu)，弱化組蛋白與 DNA 之間的相互作用，以及為轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合體提供結(jié)合位點(diǎn)來(lái)促進(jìn)轉(zhuǎn)錄，轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合體包括含有布羅莫結(jié)構(gòu)域的蛋白質(zhì)，該蛋白質(zhì)能夠結(jié)合乙?；嚢彼?。組蛋白去乙?；瘎t通過(guò)相反的機(jī)制來(lái)抑制轉(zhuǎn)錄，這些機(jī)制包括高級(jí)染色質(zhì)結(jié)構(gòu)的組裝，以及排除含有布羅莫結(jié)構(gòu)域的轉(zhuǎn)錄激活復(fù)合體。組蛋白低乙?；钱惾旧|(zhì)沉默的標(biāo)志。越來(lái)越多的非組蛋白的特定位點(diǎn)乙?；驯蛔C實(shí)可調(diào)節(jié)其活性、定位、特異性相互作用以及穩(wěn)定性/降解。值得一提的是，最近質(zhì)譜分析技術(shù)取得的進(jìn)展實(shí)現(xiàn)以高分辨率對(duì)所有蛋白質(zhì)組中的大多數(shù)乙酰化位點(diǎn)進(jìn)行定位。這些研究顯示“乙酰組”在大約 1750 個(gè)蛋白中包含近 3600 個(gè)乙?；稽c(diǎn)，表明乙?；揎検亲匀唤缱钬S富的化學(xué)修飾之一。事實(shí)上，這一標(biāo)志可能影響蛋白質(zhì)各種不同生理過(guò)程的活動(dòng)，包括染色質(zhì)重構(gòu)、細(xì)胞周期、剪接、核轉(zhuǎn)運(yùn)、線粒體生物學(xué)，以及肌動(dòng)蛋白成核。在生物體方面，乙?；瘜?duì)免疫、生理節(jié)律以及記憶的形成有重要作用。蛋白質(zhì)乙?；潜姸嗉膊⌒滤幵O(shè)計(jì)的有利靶標(biāo)。

01

HAT的發(fā)現(xiàn)

在1964年，ALLFREY發(fā)現(xiàn)組蛋白乙?；揎椨绊懼虻幕钚?，但未找到乙酰化酶或去乙酰化酶。1995年時(shí)也曾發(fā)現(xiàn)一種酶在組蛋白進(jìn)入細(xì)胞核以前使剛合成的組蛋白乙酰化，這種酶現(xiàn)稱為細(xì)胞質(zhì)乙?；D(zhuǎn)移酶(HAM)。乙酰化酶通過(guò)傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)分類方法是很難找到的。直到ALLIS和BROWNELL研究出了一種新的蛋白質(zhì)分離方法，并以四膜蟲(chóng)的核提取物為實(shí)驗(yàn)對(duì)象，最終找到了乙酰化酶，并命名為histone acetyltransferase type A (HATA)，屬于一類轉(zhuǎn)移酶。此后就開(kāi)始在基因庫(kù)中尋找那些序列和HATA相似的基因。結(jié)果發(fā)現(xiàn)酵母基因Gcn5p與四膜蟲(chóng)的HATA非常相似，實(shí)驗(yàn)也證明Gcn5p在酵母中的作用就相當(dāng)于HATA在四膜蟲(chóng)所起的作用。
 

02

乙?；傅姆诸?nbsp;

乙酰化酶（acetyltransferase），或稱組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶（histoneacetyltransferase，HAT），是使組蛋白乙?；?，減弱組蛋白與DNA的緊密結(jié)合能力，促進(jìn)轉(zhuǎn)錄的酶。研究表明HAT活性異?？蓪?dǎo)致從神經(jīng)性病變到癌癥等多種疾病的發(fā)生。組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶（HAT）及組蛋白去乙?；福℉DAC）調(diào)節(jié)組蛋白和轉(zhuǎn)錄因子的乙?；剑瑥亩诳刂萍?xì)胞生命活動(dòng)中發(fā)揮著重要作用。

      根據(jù)HATs的來(lái)源和功能將其分為兩類：A型位于細(xì)胞核內(nèi)，與染色質(zhì)上的組蛋白結(jié)合，主要乙?；诵◇w組蛋白，也可使非組蛋白乙?；?，與基因轉(zhuǎn)錄相關(guān)；B型存在于細(xì)胞質(zhì)，使細(xì)胞質(zhì)中新合成的游離組蛋白乙?；谄滢D(zhuǎn)運(yùn)到細(xì)胞核中，因而對(duì)基因表達(dá)調(diào)控起重要作用的主要是A型HATs。研究發(fā)現(xiàn)，許多轉(zhuǎn)錄輔激活因子具有內(nèi)源性的A型HATs活性。目前已被鑒定的HATs有二十多種，主要為如下幾個(gè)家族：GNAT(Gcn5-related N-acetyltransferases)家族，其主要成員有Gcn5、PCAF、Elp3、Hatl、Hpa2等；MYST家族；P300／CBP家族；另外還有一些轉(zhuǎn)錄因子，如TAFII250；核受體輔激活物，如ACTR、SRCl等.（1）GNAT家族：GNAT家族(Gcn5-related N-acetyltransferases)是迄今了解的比較全面的一個(gè)超家族，它們是在若干同源區(qū)和乙?；嚓P(guān)基序上相似的一類物質(zhì)。包括Gcn5(general control nonderepressible-5’)，Elp3、Hatl、Hpa2，另外還包括其它的真核和原核不同底物的乙酰轉(zhuǎn)移酶，顯示出這類物質(zhì)在進(jìn)化的過(guò)程中的保守性和廣泛性。在N末端到C末端的四個(gè)序列基序C，D，A，B的功能還不是很清楚，C基序存在于大多數(shù)GNAT家族乙酰轉(zhuǎn)移酶，但是在多數(shù)已知的HAT上卻沒(méi)有。A基序是高度保守的區(qū)域，與MYST蛋白共有。此外，還包括一個(gè)Arg/Gln-X-X-Gly-X-Gly/Ala片斷，可特異性識(shí)別結(jié)合乙酰輔酶A底物。（2）MYST家族：一組進(jìn)化相關(guān)蛋白，主要成員有MOZ、Ybs2/Sas3、Sas2和Tip60，另有酵母Esal，果蠅MOF，人HB01和MORF。這組蛋白有著相似的片段和特異的乙酰轉(zhuǎn)移酶同源區(qū)(部分基序A與GNAT共有)。（3）p300／CBP：p300／CBP是一個(gè)大約300kDa，2400個(gè)殘基的大蛋白，它是一個(gè)無(wú)處不在的，通用的轉(zhuǎn)錄共活化物，在多種細(xì)胞過(guò)程中起著重要的作用，包括細(xì)胞的周期、分化、凋亡。p300和CBP的變異與特定的癌癥和其它人類疾病過(guò)程相關(guān)。在分子水平上，p300／CBP是參與多種DNA轉(zhuǎn)錄因子調(diào)控的轉(zhuǎn)錄協(xié)同因子，通過(guò)和一些特定的轉(zhuǎn)錄因子(如CBEB、核激素受體、癌蛋白相關(guān)因子c-Fos，C-Jun，c-Myb)形成復(fù)合物，幫助啟動(dòng)特定基因的表達(dá)。（4）細(xì)胞核受體共活化物：激素信號(hào)也能激活HAT蛋白參與轉(zhuǎn)錄，因此，人類細(xì)胞核共活化物也是一類獨(dú)特的HAT蛋白家族，包括SRC-1(steroidreceptorcoaetivator-1)、ACTR和TIF2。（5）TFIIIC：實(shí)驗(yàn)表明，組蛋白乙?；D(zhuǎn)錄中的功能亞單位TFIIIC，是RNA聚合酶Ⅲ的一個(gè)普通轉(zhuǎn)錄因子，近來(lái)被鑒定為HATs。其功能是通過(guò)結(jié)合啟動(dòng)DNA和招募TBP-TFⅢB、多聚酶RNA III啟動(dòng)轉(zhuǎn)錄復(fù)合物的形成。近期體內(nèi)實(shí)驗(yàn)純化得到人類TFⅢC顯示了其潛在的HAT活性?？梢阴；疕3、H4、H2A單體組蛋白和核小體。

2.去乙酰化

組蛋白去乙?；?histone deacetylase,HDAC)是一類蛋白酶,對(duì)染色體的結(jié)構(gòu)修飾和基因表達(dá)調(diào)控發(fā)揮著重要的作用。一般情況下,組蛋白的乙?；欣贒NA與組蛋白八聚體的解離，核小體結(jié)構(gòu)松弛，從而使各種轉(zhuǎn)錄因子和協(xié)同轉(zhuǎn)錄因子能與DNA結(jié)合位點(diǎn)特異性結(jié)合，激活基因的轉(zhuǎn)錄。而組蛋白的去乙酰化則發(fā)揮相反的作用。

01

去乙?；傅陌l(fā)現(xiàn)

HDACs最初在釀酒酵母中發(fā)現(xiàn)，后來(lái)相繼在不同的生物中發(fā)現(xiàn)多種HDACs，它們具有不同的功能。

02

去乙?；傅姆诸?/strong>

至今已發(fā)現(xiàn)的人類HDACs有18種，根據(jù)其與釀酒酵母的三種HDACs(Rpd3、Hdal和Sir2)的同源性分為三類。第1類與與酵母的Rpd3同源，結(jié)構(gòu)相近，包括HDACl、HDAC2、HDAC3、HDAC8、HDACI1；第Ⅱ類與第I類有相近的催化活性。但二者在結(jié)構(gòu)核功能上有明顯的不同。第Ⅱ類與酵母Hdal有相近的催化結(jié)構(gòu)，又可分為A亞類和B亞類，ⅡA類是轉(zhuǎn)錄共遏制因子(corepressor)，包括HDAC4、HDAC5、HDAC7、HDAC9，ⅡB類包括HDAC6、HDACl0。第Ⅲ類與酵母中的Sir2同源，已在人細(xì)胞中鑒定出7種，分別為SirTl-7。HDACs在真核細(xì)胞中相當(dāng)保守。在HDAC／Rpd3家族中，各種酶的C末端均有3個(gè)區(qū)域含有高度保守的氨基酸殘基(組氨酸、天冬氨酸、甘氨酸)，如果將HDACl的這3個(gè)區(qū)域中的天冬氨酸核組氨酸突變?yōu)樘於０被虮彼?，則去乙?；饔脮?huì)部分或完全消失，即上述這些區(qū)域可能是酶活性位點(diǎn)的組成部分。

3

組蛋白乙酰化

細(xì)胞核中的染色體是高度壓縮的，而折疊時(shí)DNA纏繞的就是組蛋白。


將組蛋白區(qū)域放大，我們就會(huì)看到這樣一串念珠，組蛋白被一根DNA序列串起來(lái)。


為了方便研究，我們將一個(gè)組蛋白和其附近 147bp DNA片段，叫一個(gè)核小體。也就是說(shuō)，核小體 = 組蛋白 + DNA(147bp)


把組蛋白拆開(kāi)來(lái)，它其實(shí)有八個(gè)部分來(lái)構(gòu)成：組蛋白八聚體 = 2個(gè)H2B + 2個(gè)H2A + 2個(gè)H3 + 2個(gè)H4


下面是檢測(cè)到的組蛋白三維結(jié)構(gòu)示意圖，細(xì)心的你們一定會(huì)發(fā)現(xiàn)在每種組蛋白結(jié)構(gòu)都會(huì)伸出來(lái)一小段“線頭”，這是蛋白質(zhì)的N端，也叫尾巴(tail)。

事實(shí)上，每個(gè)組蛋白結(jié)構(gòu)都會(huì)延伸出這個(gè)“尾巴”，組蛋白修飾就是在這個(gè)尾巴上進(jìn)行的。

01

組蛋白乙?；?/strong>

組蛋白甲基化和乙?；饕l(fā)生在它們的N-末端尾部并且可以影響基因的轉(zhuǎn)錄。組蛋白乙酰化主要與基因激活有關(guān)，組蛋白乙?；饕l(fā)生在H3、H4的N端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶和組蛋白去乙?；竻f(xié)調(diào)進(jìn)行。特定基因區(qū)域的組蛋白乙?；腿ヒ阴；且砸环N非隨機(jī)的、位置特異的方式進(jìn)行。乙?；赡芡ㄟ^(guò)對(duì)組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來(lái)調(diào)節(jié)基因轉(zhuǎn)錄

總結(jié)下，目前學(xué)到的組蛋白修飾及其作用：

這些組蛋白修飾也可以共同作用來(lái)完成調(diào)控，比如，H3K9ac也與H3K14ac和H3K4me3高度共存共同作為活性基因動(dòng)子的標(biāo)志。

02

其他組蛋白乙酰化

4

非組蛋白乙?；?/strong>

蛋白質(zhì)乙酰化最早發(fā)現(xiàn)主要發(fā)生在細(xì)胞核內(nèi)的組蛋白上，參與調(diào)控基因轉(zhuǎn)錄過(guò)程。后來(lái)，隨著蛋白質(zhì)譜靈敏度的增加，越來(lái)越多的非組蛋白被發(fā)現(xiàn)也會(huì)發(fā)生乙酰化修飾。蛋白乙?；芯块_(kāi)始在代謝、免疫、細(xì)胞周期、DNA損傷修復(fù)、凋亡、自噬等領(lǐng)域如火如荼地展開(kāi)。

一篇2019年末發(fā)表在Nature Communications上的自噬領(lǐng)域的研究論文為例簡(jiǎn)要剖析一下基本的研究思路。

目標(biāo)蛋白是否存在乙?；揎?？該論文研究的是自噬受體蛋白p62。為了確定p62是否存在乙?；揎?，作者首先用了兩種去乙?；敢种苿㏕SA（HDAC家族抑制劑）和NAM（Sirtuin家族抑制劑），確定內(nèi)源的p62和外源的p62在細(xì)胞中均可以發(fā)生乙?；?。
值得注意的是，只有TSA處理能夠提高p62的乙酰化水平，這里就提示p62的去乙?；^(guò)程由HDACs而非Sirtuins介導(dǎo)。

乙?；绞艿皆鯓拥恼{(diào)控？作者用了多種刺激處理細(xì)胞，包括饑餓和MG132（蛋白酶體抑制劑）等，發(fā)現(xiàn)只有饑餓能夠顯著提高p62的乙?；?。多說(shuō)一句，有一位大牛這樣講過(guò)，不受調(diào)控的蛋白翻譯后修飾都是耍流氓，可見(jiàn)找到蛋白翻譯后修飾的調(diào)控模式多么重要。

確定乙?；D(zhuǎn)移酶在哺乳動(dòng)物細(xì)胞中，介導(dǎo)蛋白發(fā)生乙?；揎椀闹饕╬300、CBP、PCAF、GCN5和TIP60在內(nèi)的5種乙酰化轉(zhuǎn)移酶。一般只需要在細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行簡(jiǎn)單的篩選，如在細(xì)胞內(nèi)分別高表達(dá)或者敲除/低以上乙酰轉(zhuǎn)移酶，檢測(cè)目標(biāo)蛋白的乙?；?，基本就可以確定目標(biāo)蛋白的乙?；赡膫€(gè)乙酰轉(zhuǎn)移酶介導(dǎo)。在這篇文章里，作者發(fā)現(xiàn)在細(xì)胞內(nèi)高表達(dá)TIP60能夠顯著提高p62的乙?；?。

確定去乙?；赣捎谝呀?jīng)確定p62的去乙?；^(guò)程由HDACs介導(dǎo)。因此作者就利用不同的HDAC在細(xì)胞內(nèi)作了簡(jiǎn)單的篩選，發(fā)現(xiàn)在細(xì)胞內(nèi)高表達(dá)HDAC6能夠顯著降低p62的乙酰化水平，也就表明p62的去乙酰化由HDAC6介導(dǎo)。作者進(jìn)一步利用體外實(shí)驗(yàn)證明HDAC6可以直接去乙?；痯62。

確定乙酰化位點(diǎn)一般確定乙?；稽c(diǎn)有兩種常用的方法：在細(xì)胞內(nèi)直接純化目標(biāo)蛋白進(jìn)行質(zhì)譜鑒定；在體外利用純化的目標(biāo)蛋白與乙酰轉(zhuǎn)移酶進(jìn)行體外乙?；磻?yīng)，將反應(yīng)后的目標(biāo)蛋白進(jìn)行質(zhì)譜鑒定。無(wú)論哪種方法確定的乙?；稽c(diǎn)，都要通過(guò)構(gòu)建突變體進(jìn)行最后的確定。乙?；饕l(fā)生在賴氨酸（K）上，一般而言，賴氨酸突變?yōu)榫彼幔≧）相當(dāng)于模擬去乙酰化，賴氨酸突變?yōu)楣劝滨０罚≦）相當(dāng)于模擬乙酰化。
對(duì)目標(biāo)蛋白的影響確定了乙?；稽c(diǎn)，一般就可以利用構(gòu)建的模擬乙?；?去乙?；蛔凅w研究乙?；瘜?duì)于目標(biāo)蛋白功能的影響。在這篇文章中，由于乙?；稽c(diǎn)主要發(fā)生在介導(dǎo)p62結(jié)合泛素的UBA結(jié)構(gòu)域，因此作者就檢測(cè)了乙酰化/去乙?；蛔凅w與泛素的結(jié)合情況，以及對(duì)UBA結(jié)構(gòu)域形成二聚體影響。

生物學(xué)功能僅僅研究乙酰化修飾對(duì)于目標(biāo)蛋白的影響還不夠，一般還需要進(jìn)一步在細(xì)胞水平或者動(dòng)物水平研究目標(biāo)蛋白乙酰化的生物學(xué)功能。由于p62主要作為自噬受體在自噬過(guò)程中發(fā)揮作用。作者因此檢測(cè)了誘導(dǎo)自噬條件下細(xì)胞內(nèi)泛素化蛋白的降解情況和對(duì)細(xì)胞活力的影響。
總結(jié)而言，蛋白的乙?；揎椦芯恳话惆ㄒ韵虏襟E：確定目標(biāo)蛋白是否存在乙?；?；篩選乙?；?去乙?；?；鑒定乙?；稽c(diǎn)；解析乙?；瘜?duì)目標(biāo)蛋白的影響；探究目標(biāo)蛋白乙?；纳飳W(xué)功能。

5.總結(jié)

乙?；且粋€(gè)普遍而重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，不僅集中在對(duì)細(xì)胞染色體結(jié)構(gòu)的影響以及對(duì)核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的激活方面，而且還影響參與細(xì)胞周期和新陳代謝、肌動(dòng)蛋白聚合控制、腫瘤及多聚谷氨酰胺疾病等方方面面。乙?；粌H存在于真核細(xì)胞中，而且越來(lái)越多的證據(jù)也表明乙酰化同樣影響許多原核細(xì)胞的生理生化過(guò)程。

早期的研究發(fā)現(xiàn)乙?；饕l(fā)生在組蛋白賴氨酸位點(diǎn)上，但是隨著后來(lái)的研究發(fā)現(xiàn)越來(lái)越多的非組蛋白的特定位點(diǎn)乙?；脖蛔C實(shí)可調(diào)節(jié)其活性、定位、特異性互作及蛋白質(zhì)穩(wěn)定性等。
除了賴氨酸可以發(fā)生乙?；揎椡猓灿醒芯堪l(fā)現(xiàn)存在著絲氨酸、蘇氨酸的乙酰化修飾，并且絲氨酸和蘇氨酸的乙?；揎椗c這些氨基酸的磷酸化修飾相互競(jìng)爭(zhēng)，從而改變細(xì)胞的信號(hào)通路機(jī)制。這些研究發(fā)現(xiàn)說(shuō)明了：賴氨酸、絲氨酸、蘇氨酸等氨基酸的乙?；揎椏梢耘c甲基化、泛素化、磷酸化、糖基化等翻譯后修飾相互競(jìng)爭(zhēng)，從而影響細(xì)胞信號(hào)通路機(jī)制。

由于質(zhì)譜技術(shù)的進(jìn)展以及與生物學(xué)的聯(lián)合，得以實(shí)現(xiàn)了對(duì)所有蛋白中的大所數(shù)乙酰化位點(diǎn)進(jìn)行定位。這些研究顯示「乙酰組」在大約 1750 個(gè)蛋白中包含近 3600 個(gè)乙酰化位點(diǎn)，表明乙?；揎検亲匀唤缱钬S富的化學(xué)修飾之一，這也表明了乙?；赡苡绊懙鞍踪|(zhì)的各種不同的生理活動(dòng)過(guò)程，蛋白質(zhì)乙?；彩墙陙?lái)眾多疾病新藥開(kāi)發(fā)設(shè)計(jì)的有利靶標(biāo)。

參考文獻(xiàn)：

1. 組蛋白乙?；负腿ヒ阴；傅难芯?，LV Lin等.

2. 知乎，酸菜/白墨.

3. CST信號(hào)通路簡(jiǎn)介.

主營(yíng)項(xiàng)目

1. 動(dòng)物實(shí)驗(yàn)

動(dòng)物飼養(yǎng)、疾病造模、行為學(xué)檢測(cè)、心功能、無(wú)創(chuàng)血壓、血常規(guī)、全自動(dòng)生化檢測(cè)等

2. 細(xì)胞實(shí)驗(yàn)

CCK8/MTT、原代細(xì)胞分離、流式細(xì)胞實(shí)驗(yàn)、細(xì)胞劃痕、侵襲、遷移、EDU染色、轉(zhuǎn)染、穩(wěn)定株

3. 分子生物學(xué)

PCR檢測(cè)、熒光定量PCR、絕對(duì)定量PCR、端粒酶長(zhǎng)度、pull down、雙熒光素酶、SSR、SNP檢測(cè)等

4. 蛋白實(shí)驗(yàn)

WB、Co-IP、酵母雙雜

5. 病理實(shí)驗(yàn)

HE染色、免疫組學(xué)、電鏡

6. 生理生化實(shí)驗(yàn)

肝腎功能、抗氧化、免疫反應(yīng)等生理免疫指標(biāo);動(dòng)植物營(yíng)養(yǎng)指標(biāo)、微量元素、重金屬、酶活等。

7. 多組學(xué)實(shí)驗(yàn)

基因組、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、蛋白組、代謝組、微生物多樣性、宏基因組、生信分析

8. 整體課題實(shí)驗(yàn)

方案設(shè)計(jì)、整體實(shí)驗(yàn)交付、標(biāo)書(shū)寫作、論文潤(rùn)色、協(xié)助投稿

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康旭禾生物提供包括動(dòng)物實(shí)驗(yàn)、細(xì)胞實(shí)驗(yàn)、分子實(shí)驗(yàn)、病理實(shí)驗(yàn)、流式檢測(cè)實(shí)驗(yàn)及論文翻譯、潤(rùn)色、投稿輔助等相關(guān)的各項(xiàng)服務(wù)。

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